蛋白质是结构复杂的生物大分子，其表面无规分布着多个疏水相互作用、静电相互作用位点，很难对其自组装过程进行有效控制以获得结构精确、形貌规整的组装体。这限制了蛋白质组装材料在生物医学、传感器件等方面的应用。目前，常用的调控蛋白质表面相互作用的方法是通过重组表达获得氨基酸序列突变的蛋白质，进而实现蛋白质自组装等。但是，重组表达的方法存在过程相对繁琐、蛋白质扩量困难的缺点，且这类蛋白质自身的结构和对称性是所得组装体结构和形貌的重要决定因素，很难利用一种蛋白质获得具有不同形貌和结构的组装体。

为了解决上述问题，我系陈国颂-江明课题组提出：利用蛋白质自身具有的寡糖结合位点，向天然蛋白质中引入经巧妙设计的小分子诱导配体，以此建立和控制蛋白质之间的超分子相互作用，实现了天然蛋白质的精确自组装。据此，先后获得了三维框架结构晶体和具有螺旋结构的微米管，相关成果前期发表在Nat. Commun.和J. Am. Chem. Soc.上。

最近，他们发现通过简单地调节诱导小分子结构中糖与罗丹明之间连接基团的长短RnG (n= 1, 2, 3, 4, 5)，即可对具有长方体结构的蛋白质LecA的精确自组装进行有效地调控，从而简单、方便地制备一维纳米线、纳米带、二维晶体片层、以及三维片层等蛋白质组装结构。他们通过冷冻透射电镜技术，对于蛋白质在上述组装体内的排列进行了清晰的表征。为了从理论上对于蛋白质自组装的结果进行解释和预测，他们与苏州大学和南京大学的研究小组合作，利用全原子模拟和布朗动力学模拟分别从微观和介观层次分析了小分子结构对蛋白质自组装的调控作用，发现理论模拟与实验结果可以很好地吻合。相关研究成果已在线发表在Angew. Chem. Int. Chem.上 (Guang Yang‡, Hong-ming Ding‡, Zdravko Kochovski‡, Rongting Hu, Yan Lu, Yu-qiang Ma*, Guosong Chen*, Ming Jiang, Highly Ordered Self-Assembly of Native Proteins into 1D, 2D, and 3D Structures Modulated by the Tether Length of Assembly-Inducing Ligands. DOI: 10.1002/anie.201703052), 并被选为Hot Paper。复旦大学高分子科学系、聚合物分子工程国家重点实验室为第一单位，我系博士生杨光，苏州大学丁泓铭博士以及德国海姆霍兹柏林软物质研究所的Zdravko Kochovski博士为共同第一作者，马余强与陈国颂为共同通讯作者。上述研究得到了国家自然科学基金委的资助。